葡萄球菌A蛋白(SPA)的性质
葡萄球菌A蛋白(staphylococalproteinA，SPA)是一种从金黄色葡萄球菌细胞壁分离的蛋白质。早在1940年Vevwey就发现在某些金黄色葡萄球菌菌株含有一种物质，在双向扩散试验中能与正常人血清出现沉积现象，Jensen(1959)也发现类似现象，并将其命名为A抗原。直到1963年，Lofkvist等分离了该抗原，并证明它是一种蛋白质。为与A多糖相区别，Grov(1960)将其命名为葡萄球菌A蛋白，简称SPA或A蛋白。由于SPA能与人及多种哺乳类动物血清中的IgG呈非特异性结合，并保持其原有的活性，引起了广大免疫学者的兴趣，并发展成为免疫学上一种极为有用的工具，使SPA分子在生物学和医学中得到广泛的应用。
(一)SPA的主要存在部位
SPA存在于大多数(90％)金黄色葡萄球菌中，而不存在于表皮葡萄球菌中；并且主要存在于血浆凝固酶阳性菌株，而不存在于阴性菌株中。前者是致病的，后者是非致病的，但在体内研究中尚未发现SPA和菌株致病性之间有任何肯定的关系。不同菌株间的SPA含量有明显差异，以I株金黄色葡萄球菌含SPA量最高，和细胞壁的肽聚糖呈共价结合。抗二甲氧基苯青霉素突变株(methicillin-resistant strain)能产生分泌SPA，它较之细胞壁所含的SPA在免疫学性质上相似，但易分离，损失少。
(二)SPA的相对分子质量及等电点
SPA为蛋白质成分，仅含少量或不含碳水化合物，其相对分子质量因提取方法不同而异，用脱氧核糖核酸酶消化细胞壁后超速离心或用加热抽提法，所测相对分子质量为12000～15000。用沉淀平衡分析和在6mol／L鸟嘌呤盐酸中凝胶过滤，测出相对分子质量为42000。SPA为单链多肽，内含3个高度相似的Fc段结合区，每区由50个以上的氨基酸组成，不含色氨酸和半胱氨酸。其羧基末端是赖氨酸，氨基末端结构尚未肯定。SPA黏度高于球蛋白，等电点(pi)为5．1，其天然结构十分稳定，在应用6 mol／L鸟嘌呤盐酸变性剂的条件下，尚能保存某些三级结构，如将变性剂除去，则能自然矫正而恢复原有结构。
SPA之所以引起免疫学家的重视，是因为它具有的免疫学特性。SPA具有和人及许多动物(如豚鼠、猪、小鼠、猴等)IgG结合的能力。SPA结合部位是Fc段而不是Fab段，这种结合不会影响抗体的活性。SPA具有的结合力是双价的，每个SPA分子可以同时结合2个IgG分子，也可一方面同IgG相结合，一方面与标记物[如荧光素、酶(HRP、AKP和GO等)、胶体金和铁蛋白等]相结合。还有一个饶有兴趣的事实是，与SPA结合后IgG可用4mol／L鸟嘌呤盐酸等使之解离。利用这一生物化学特性，可以将SPA交联在葡聚糖凝胶上，对抗原或抗体蛋白质进行纯化。SPA对IgG免疫球蛋白亚型的结合有选择性，如SPA与人IgG亚型IgGl、IgGz和IgG4有结合力，唯独不结合IgG3；只结合IgH2，而不结合IgHl。SPA与人及大部分哺乳动物血清中的IgG结合，能反应的动物包括豚鼠、小鼠(纯种)、狗、猪、猴和经免疫的家兔等。其结合部位为免疫球蛋白的CH2和Cn3的交界处。另外，它还能与少数血清中的IgM结合。SPA还能激活和固定补体，激活B淋巴细胞，促使其成熟并分泌产生各类免疫球蛋白。
