抗组蛋白自身抗原
l定义 组蛋白包括4个核心组蛋白(H2A，H2B，H3，H4)和几个连接组蛋白(H1，H5，H1)。事实上每个组蛋白均有多个异构体，例如H3.1、H2Ax·X，H1b等。不同组织细胞含有其相对特异性的组蛋白异构体。目前已克隆出几种主要组蛋白(包括异构体)，然而由于真核细胞中组蛋白含量非常丰富，同时在生物进化过程中组蛋白序列相当保守，因而较少采用重组组蛋白应用于人或动物实验研究。
2．来源 组蛋白存在于所有真核细胞中。按重量比，每个哺乳细胞核中约40％是DNA(5X10’bp DNA)、40％组蛋白、20％是包括非组蛋白、RNA在内的其他成分。
3．纯化方法 通常从牛胸腺、鼠肝或鸡红细胞中提取组蛋白。在纯化过程中，由于盐浓度及pH值的改变，将破坏组蛋白的三级结构，因而应避免pH值过高或过低。通常采用盐析、Sephadex(交联葡聚糖)G-100过滤的方法纯化。纯化的组蛋白可冻干，室温、干燥保存数年。如果开放式冷藏保存，受潮后蛋白将凝集、变质。冻干后重新溶解的组蛋白4~C保存不超过1—2周，如时间过长组蛋白会凝结。采用蛋白水解等方法制备的组蛋白片段可用于抗原表位分析。目前已有几种组蛋白混合物及组蛋白单体纯品供应。
4．蛋白序列及抗原表位 组蛋白(特别是H。、H4)的序列高度保守，同时各种组蛋白存在大量异构体，现已发现71个H2A、58个H2B、73个H3和63个H4，如此多的异构体是由于转录后的多种修饰(乙酰基化、磷酸化、甲基化以及少数几个氨基酸置换等)所产生。组蛋白转录后的修饰可影响染色质的结构，从而调节其功能。
分析组蛋白抗原表位的方法主要有：
①采用微量补体固定、
ELISA等方法测定天然或合成的组蛋白片段；
②测定抗组蛋白片段抗体与组蛋白分子的结合能力；
③测定组蛋白抗体识别组蛋白异构体的能力。目前已鉴定出位于Hl、H5、H2A、H2B、H3、H4上的多个线性表位，组蛋白与组蛋白、组蛋白与DNA之间还存在多个构型表位。
